تضامنًا مع حق الشعب الفلسطيني |
ألفا أميلاز
GH13 catalytic domain | |
---|---|
Cyclodextrin glucanotransferase (e.c.2.4.1.19) (cgtase) | |
معرف | |
رمز | Alpha-amylase |
قاعدة بيانات عوائل البروتينات | PF00128 |
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clan | CL0058 |
إنتربرو | IPR006047 |
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات | 1ppi |
قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية | 117 |
قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية | 1wza |
Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain | |
---|---|
Crystal structure of barley alpha-amylase isozyme 1 (amy1) inactive mutant d180a in complex with maltoheptaose | |
معرف | |
رمز | Alpha-amyl_C2 |
قاعدة بيانات عوائل البروتينات | PF07821 |
إنتربرو | IPR012850 |
Alpha amylase, C-terminal all-beta domain | |
---|---|
maltotriose complex of preconditioned cyclodextrin glycosyltransferase mutant | |
معرف | |
رمز | Alpha-amylase_C |
قاعدة بيانات عوائل البروتينات | PF02806 |
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clan | CL0369 |
إنتربرو | IPR006048 |
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات | 1ppi |
ألفا أميليز (α-amylase) هو إنزيم EC 3.2.1.1 الذي يحلل روابط ألفا من السكريات الكبيرة المرتبطة بألفا، مثل النشا والجليكوجين، وينتج عنه سلاسل أقصر، ديكسترين، و مالتوز. إنه الشكل الرئيسي للأميلاز الموجود في البشر والثدييات الأخرى. كما أنه موجود في البذور التي تحتوي على النشا كمخزون غذائي، ويفرزه العديد من الفطريات. وهو عضو في عائلة جليكوسيد هيدرولاز 13.
مراجع
- ^ Ramasubbu N، Paloth V، Luo Y، Brayer GD، Levine MJ (مايو 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. ج. 52 ع. Pt 3: 435–46. DOI:10.1107/S0907444995014119. PMID:15299664.