هذه هي النسخة الحالية من هذه الصفحة، وقام بتعديلها عبود السكاف(نقاش | مساهمات) في 11:47، 20 مارس 2023(بوت: إصلاح أخطاء فحص أرابيكا من 1 إلى 104). العنوان الحالي (URL) هو وصلة دائمة لهذه النسخة.
نسخة 11:47، 20 مارس 2023 من عبود السكاف(نقاش | مساهمات)(بوت: إصلاح أخطاء فحص أرابيكا من 1 إلى 104)
(فرق) → نسخة أقدم | نسخة حالية (فرق) | نسخة أحدث ← (فرق)
يقوم إنزيم الهيليكاز بفصل روابط الهيدروجين بين سلسلتين في الدنا. يقوم تركيبها الشبيه بشكل الدونات بالالتفاف حول الدنا وفصل سلاسل قبل تركيب الدنا. وبحل الهيليكاز للولب المزدوج يتسبب في أن يشكل اللولب حَلزَنات فائقة في مناطق أخرى من الدنا.[2] يقوم المعقد ذا الكروموسومات المصغرة المحافِظة من 2-7 (the Mcm2-7 complex) في حقيقيات النوى بدور الهيليكاز ، بالرغم من أن المكونات الفرعية اللازمة لنشاط الهيليكاز ليست واضحة تماماً. وينتقل هذا الهيليكاز في نفس اتجاه بوليمريز الدنا ( من 3-5 بحسب قالب السلسلة ). أما في أنظمة بدائيات النوى يتم التعرف على الهليكازات بشكل أفضل الشاملة للدنا بي dnaB الذي يتحرك من 5 إلى 3 على السلسلة المقابلة ل بوليمريز الدنا.[3]
المراجع
^Fass D, Bogden CE, Berger JM (1999). "Crystal structure of the N-terminal domain of the DnaB hexameric helicase". Structure. ج. 7 ع. 6: 691–8. PMID:10404598. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
^Griep, Mark A. (1995). "Primase Structure and Function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics. ج. 32 ع. 4: 171–8. PMID:8655184.
^Keck, James L. , and Daniel D. Roche, A. Simon Lynch, James M. Berger. (2000). "Structure of the RNA Polymerase Domain of E. coli Primase". Science. ج. 282 ع. 5462: 2482–6. PMID:10741967.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
